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    Biocarvão : um potencial suporte para imobilização de lacase e aplicação na biotransformação de acetaminofeno

    Publication
    by Silva, Chrys Katielli Hoinacki da
    Origin: Oasisbr
    O biocarvão obtido a partir da pirólise de resíduos agrícolas é um material promissor para a imobilização de enzimas, devido ao seu baixo custo e grande disponibilidade, além da presença de grupos funcionais de superfície e porosidade que contribuem para os processos de imobilização. As enzimas lacase apresentam potencial para várias aplicações, entre elas, destaca-se a biotransformação de contaminantes presentes no meio ambiente, como os compostos farmacêuticos. A utilização de enzimas na forma imobilizada em suportes sólidos possibilita a sua reutilização diminuindo os custos operacionais, além de melhorar a sua estabilidade e atividade catalítica. Neste trabalho, a enzima lacase foi imobilizada em biocarvão obtido a partir de caroço de abacate e aplicada na remoção e biotransformação do fármaco acetaminofeno (ACT) em solução aquosa. Diferentes tratamentos foram realizados no biocarvão, obtendo diferentes materiais que foram avaliados como suporte para a imobilização de lacase. O primeiro tratamento foi com cloreto de zinco e ácido clorídrico (BCA-Zn); o segundo foi a funcionalização do biocarvão com glutaraldeído a 1% (BCA-G1) e 5% (BCA-G5); o terceiro tratamento foi a ativação com ácido cítrico (BCA-A) e o quarto tratamento foi a ativação com ácido cítrico e funcionalização com glutaraldeído a 1% (BCA-AG1) e 5% (BCA-AG5). Após a realização dos tratamentos, foi observado que a área de superfície do biocarvão aumentou ~12 vezes após o tratamento com ácido cítrico; grupos carbonilas foram observados nos materiais que foram funcionalizados com glutaraldeído. O processo de funcionalização do biocarvão com glutaraldeído a 5% proporcionou um aumento na quantidade de enzima imobilizada ativa por grama do suporte. Estudos do efeito do valor de pH na imobilização de lacase mostraram que a imobilização em pH 4 possibilitou a interação entre a enzima e o suporte por ligação iônica e covalente. A eficiência da enzima imobilizada na remoção e biotransformação do ACT em solução aquosa foi de 99% após 24h de contato. A lacase imobilizada demonstrou estabilidade operacional por até sete ciclos de reuso, mantendo 50,7% de sua atividade na biotransformação do ACT. A enzima imobilizada também demonstrou estabilidade de armazenamento por 30 dias a 4°C e a ~25°C, mantendo mais de 90% de sua atividade na biotransformação do ACT.Diante destes aspectos, com este trabalho destaca-se a valorização de resíduos agrícolas no desenvolvimento de suportes com enzimas imobilizadas mais ecológicos e sustentáveis.
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    Determinação voltamétrica de tiofenos, sulfetos, sulfóxidos e sulfonas em matrizes asfálticas empregando eletrodo de mercúrio

    Publication
    by Silva, Chrys Katielli Hoinacki da
    Origin: Oasisbr
    Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior
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